효소의 구조와 활성 에너지편집자 확인

효소는 대부분 단백질로 이루어져 있으며, 그 기능은 고유한 3차원 구조에 의해 결정된다. 효소의 기본 구조는 하나 이상의 폴리펩타이드 사슬로 구성되며, 이 사슬은 특정 방식으로 접혀서 복잡한 입체 구조를 형성한다. 이 구조는 1차 구조(아미노산 서열), 2차 구조(알파 나선, 베타 병풍), 3차 구조(전체적인 폴딩), 그리고 때로는 4차 구조(여러 소단위체의 조합)로 나누어 설명된다. 효소의 촉매 기능은 주로 이 3차 구조 내에 존재하는 특수한 공간인 활성 부위에서 일어난다.

활성 부위는 기질이 결합하여 화학 반응이 촉매되는 효소 표면의 오목한 부분 또는 틈새이다. 활성 부위의 아미노산 잔기는 기질과의 특이적인 상호작용을 통해 기질을 정확히 배치하고, 반응을 촉진하는 데 직접적으로 관여한다. 이 부위의 구조는 매우 정밀하여 특정 기질 또는 매우 유사한 기질들만 선택적으로 결합할 수 있다. 활성 부위를 구성하는 아미노산은 효소마다 다르지만, 주로 세린, 시스테인, 히스티딘, 아스파르트산, 글루탐산 등이 반응성 측쇄를 가지고 있어 촉매 역할을 자주 담당한다.

활성 부위의 기능은 크게 두 가지로 요약된다. 첫째는 기질을 올바른 방향으로 배치하여 반응 효율을 극대화하는 것이다. 둘째는 기질의 화학 결합을 불안정하게 만들거나, 반응 중간체인 전이 상태를 안정화시켜 반응에 필요한 활성 에너지를 낮추는 것이다. 이 과정에서 활성 부위의 아미노산 잔기는 산, 염기, 친핵체 등으로 작용하거나 금속 이온과 협력하여 촉매 반응을 수행한다.

따라서 효소의 활성은 궁극적으로 그 단백질의 고유한 3차원 구조, 특히 활성 부위의 정밀한 배열에 의존한다. 이 구조가 변형되면(변성) 효소는 기질과의 특이적 결합 능력과 촉매 능력을 상실한다.

보조 인자는 효소가 촉매 기능을 수행하는 데 필요한 비단백질성 화학 물질이다. 이들은 효소의 활성 부위 형성이나 반응 과정에 직접 참여하여 효소의 활성을 완전하게 만든다. 보조 인자는 크게 무기 이온과 유기 분자로 나뉜다. 무기 이온은 금속 이온으로, 아연(Zn²⁺), 마그네슘(Mg²⁺), 철(Fe²⁺/Fe³⁺), 구리(Cu²⁺) 등이 대표적이다. 이들은 기질과 효소를 연결하는 역할을 하거나, 반응 중 전자 전달에 관여한다.

유기 분자 형태의 보조 인자를 특히 보효소라고 부른다. 보효소는 대부분 비타민에서 유래하며, 반응 중에 화학 기질로 직접 작용한다. 대표적인 보효소와 관련 비타민은 다음과 같다.

보조 인자는 효소와의 결합 강도에 따라 구분된다. 단단히 결합되어 효소에서 분리되지 않는 보조 인자를 보결분자단이라고 한다. 반면, 반응 과정에서 효소에 가볍게 결합했다가 떨어지는 보조 인자는 보효소로 분류된다. 보효소는 여러 다른 효소들의 공동 기질로 작용할 수 있다는 특징이 있다.

모든 화학 반응은 반응물에서 생성물로 전환되기 위해 극복해야 할 에너지 장벽이 존재한다. 이 장벽을 활성화 에너지라고 하며, 반응이 일어나기 위해 필요한 최소한의 에너지를 의미한다. 활성화 에너지는 반응물 분자들이 충돌하여 새로운 화학 결합을 형성하고 기존 결합을 끊는 과정에서 필요한 에너지이다. 이 에너지 장벽이 높을수록 반응이 일어나기 어렵고, 따라서 반응 속도는 느려진다.

반응물이 생성물로 변하는 과정에서의 에너지 변화는 일반적으로 반응 좌표 다이어그램으로 나타낸다. 이 그래프에서 반응 경로의 정점은 전이 상태에 해당하며, 이 지점이 활성화 에너지의 최고점이다. 전이 상태는 반응물과 생성물의 중간적인 구조를 가지며, 매우 불안정하고 수명이 짧다. 반응이 일어나기 위해서는 반응물 분자들이 이 전이 상태에 도달할 만큼 충분한 에너지를 가져야 한다.

열역학적으로 자발적인 반응(자유 에너지가 감소하는 반응)이라도 활성화 에너지 장벽이 높으면 실제로는 매우 느리게 진행될 수 있다. 예를 들어, 셀룰로오스와 산소의 반응은 자발적이지만, 상온에서는 활성화 에너지가 높아 거의 진행되지 않는다. 효소는 바로 이 활성화 에너지를 낮춤으로써, 반응이 생물학적으로 유용한 시간尺度 내에서 빠르게 일어나도록 촉매 역할을 한다.

효소는 화학 반응의 활성화 에너지를 낮추어 반응 속도를 가속화하는 촉매 역할을 한다. 활성화 에너지는 반응물 분자가 반응을 일으키기 위해 넘어야 하는 에너지 장벽이다. 효소는 이 장벽을 낮추는 몇 가지 핵심적인 메커니즘을 통해 작동한다.

가장 중요한 메커니즘은 효소가 기질과 결합하여 효소-기질 복합체를 형성할 때 발생한다. 효소의 활성 부위는 기질을 정확한 방향으로 배치하여 반응에 유리한 공간적 배열을 만든다. 이는 반응 분자들이 우연히 정확한 방향으로 충돌할 확률에 의존하는 비촉매 반응에 비해 반응 효율을 극적으로 높인다. 또한, 활성 부위 내의 특정 아미노산 측쇄는 기질의 전하 분포를 왜곡하거나 부분적인 전하를 제공하여 전이 상태를 안정화시킨다. 전이 상태가 안정화되면 이를 달성하는 데 필요한 에너지, 즉 활성화 에너지가 낮아진다.

효소는 반응 경로 자체를 변경할 수도 있다. 비촉매 반응에서는 한 단계로 일어나 높은 에너지 장벽을 필요로 하는 반응을, 효소는 여러 단계의 낮은 에너지 장벽을 가진 중간 단계를 거치도록 유도한다. 이는 전체적인 활성화 에너지를 분산시켜 낮추는 효과를 낳는다. 일부 효소는 산-촉매 작용이나 염기-촉매 작용을 통해 기질에 양성자를 주거나 받아 반응성을 높이기도 한다.

이러한 메커니즘들을 요약하면 다음과 같다.

이 모든 과정은 효소 자체가 소모되거나 영구적으로 변하지 않으면서 반복적으로 일어난다. 결과적으로 효소는 반응의 최종 산물이나 평형 상수는 바꾸지 않으면서, 반응이 평형에 도달하는 속도만을 가속화한다.

효소가 특정 기질과 결합하는 방식을 설명하는 두 가지 주요 모델이 존재한다. 바로 쇠-자물쇠 모델과 유도 적합 모델이다. 이 두 모델은 효소의 특이성과 반응 메커니즘을 이해하는 데 중요한 기초를 제공한다.

1894년 에밀 피셔가 제안한 쇠-자물쇠 모델은 효소의 활성 부위와 기질의 구조가 미리 정확하게 맞아떨어져야 결합이 가능하다고 설명한다. 이 모델에 따르면, 효소의 활성 부위는 고정된 형태를 가지며, 기질은 그 모양에 정확히 들어맞는 열쇠와 같다. 이는 효소가 특정 기질에 대해 높은 특이성을 보이는 이유를 직관적으로 설명한다. 그러나 이 모델은 효소와 기질이 모두 완전히 경직된 구조라는 가정 때문에 역동적인 결합 과정을 충분히 설명하지 못하는 한계가 있다.

이러한 한계를 보완하기 위해 1958년 대니얼 코슈랜드가 제안한 것이 유도 적합 모델이다. 이 모델은 효소와 기질이 처음 접촉할 때는 완벽하게 맞지 않을 수 있으나, 결합 과정에서 서로의 구조가 약간 변형되며 최적의 적합 상태를 이룬다고 주장한다. 즉, 기질이 효소에 접근하면 효소 분자의 구조가 유도되어 변화하며, 이로 인해 활성 부위가 기질을 더욱 단단히 감싸는 형태로 조정된다. 이 구조적 변화는 종종 전이 상태를 안정화시키는 데 기여하여 활성화 에너지를 낮추는 역할을 한다. 현대의 연구는 대부분의 효소-기질 상호작용이 이 유도 적합 모델에 더 부합함을 보여준다.

효소가 기질과 결합할 때 방출되는 결합 에너지는 반응의 활성화 에너지를 낮추는 데 핵심적인 역할을 한다. 이 에너지는 효소-기질 복합체(ES 복합체)를 형성하는 과정에서 발생하며, 반응의 전이 상태를 안정화시키는 데 사용된다. 전이 상태는 반응물이 생성물로 변환되는 과정에서 가장 높은 에너지 준위를 가지는 불안정한 중간체이다. 효소는 결합 에너지를 활용하여 이 전이 상태의 에너지 준위를 낮춤으로써, 반응이 더 쉽게 일어나도록 돕는다.

효소의 활성 부위는 기질과의 다중 상호작용(수소 결합, 이온 결합, 소수성 상호작용 등)을 통해 큰 결합 에너지를 생성한다. 이 에너지의 일부는 기질의 결합 형태를 왜곡시켜 반응에 유리한 형태로 유도하거나, 반응에 필요한 특정 화학적 결합을 약화시키는 데 사용된다. 예를 들어, 기질 분자의 특정 결합을 늘려 긴장 상태로 만드는 것은 전이 상태에 도달하기 위한 에너지 요구량을 줄이는 효과가 있다. 이 과정을 '전이 상태 안정화'라고 한다.

효소가 전이 상태를 안정화시키는 구체적인 메커니즘은 다음과 같다.

결과적으로, 효소는 결합 에너지를 '유도 적합' 과정과 결합하여, 반응 경로를 변경하거나 새로운 저에너지 경로를 제공하지 않는다. 대신, 반응 경로상의 가장 높은 에너지 장벽인 전이 상태의 에너지만을 선택적으로 낮춤으로써 반응 속도를 가속한다. 이는 효소가 반응의 열역학(자유 에너지 변화, ΔG)은 변화시키지 않고 동역학(반응 속도)만을 변화시킨다는 원칙과 일치한다.

효소 활성은 주변 환경의 온도와 pH에 크게 영향을 받는다. 대부분의 효소는 특정 온도 범위에서 최대 활성을 보이며, 이는 보통 해당 생물이 서식하는 환경 온도와 일치한다. 온도가 상승하면 반응물 분자의 운동 에너지가 증가하여 효소와 기질의 충돌 빈도가 높아져 반응 속도가 빨라진다. 그러나 효소는 단백질이기 때문에 일정 온도(보통 40-50°C 근처)를 넘어서면 변성되기 시작하여 3차 구조가 파괾다. 이로 인해 활성 부위의 모양이 변화하여 기질 결합 능력을 상실하고, 활성이 급격히 떨어진다. 반대로 온도가 너무 낮으면 분자 운동이 느려져 반응 속도가 매우 감소하지만, 효소 구조 자체는 보존된다.

pH는 용액 내 수소 이온 농도를 나타내는 척도로, 효소 활성에 결정적인 영향을 미친다. 각 효소는 최적의 활성을 발휘하는 특정 pH 범위를 가지며, 이는 효소가 작용하는 세포 내 환경(예: 위의 강산성 환경, 소장의 약염기성 환경)과 관련이 있다. pH 변화는 효소 분자 내 아미노산 측쇄의 이온화 상태를 변화시킨다. 특히 활성 부위에 있는 카복실기나 아미노기 등의 전하 상태가 바뀌면, 기질과의 정전기적 상호작용이 교란되고 효소-기질 복합체의 형성이 저해된다. 극단적인 pH 조건에서는 효소의 전체적인 3차 구조가 변성되어 비가역적으로 활성을 잃을 수 있다.

아래 표는 서로 다른 환경에서 작용하는 효소들의 최적 pH를 보여준다.

따라서 생물학적 실험이나 효소를 이용한 공정에서는 반응 조건의 온도와 pH를 엄격히 통제하여 효소의 최대 활성을 유지하는 것이 중요하다.

기질 농도가 증가하면 효소-기질 복합체가 형성될 확률이 높아져 반응 속도가 빨라진다. 그러나 모든 효소 분자의 활성 부위가 기질로 포화되면 반응 속도는 최대치에 도달한다. 이 최대 반응 속도를 Vmax라고 부른다. 기질 농도와 반응 속도의 관계는 미카엘리스-멘텐 방정식으로 설명되며, 이를 그래프로 나타내면 쌍곡선 형태를 보인다.

효소 농도가 증가하면 동일한 시간 내에 더 많은 효소-기질 복합체가 형성될 수 있어 반응 속도는 비례적으로 증가한다. 이는 기질 농도가 포화 상태가 아닐 때 특히 명확하게 관찰된다. 효소 농도와 초기 반응 속도는 일반적으로 정비례 관계를 보인다.

이러한 관계는 생체 내에서 효소 발현 수준을 조절하여 대사 경로의 흐름을 제어하는 기초가 된다. 예를 들어, 특정 대사 산물의 필요에 따라 해당 효소의 합성량이 조절될 수 있다.

경쟁적 억제는 억제제 분자가 효소의 활성 부위에 직접 결합하여, 기질과 효소의 결합을 경쟁적으로 방해하는 것을 말한다. 억제제는 기질과 화학 구조가 유사한 경우가 많아 활성 부위에 결합할 수 있다. 이 경우, 기질 농도를 증가시키면 억제제를 극복하고 효소-기질 복합체를 형성할 수 있어 억제를 완화시킬 수 있다. 경쟁적 억제는 효소의 최대 반응 속도(Vmax)는 변화시키지 않지만, 기질에 대한 효소의 겉보기 친화력을 낮추어 미카엘리스 상수(Km) 값을 증가시킨다[4].

비경쟁적 억제는 억제제 분자가 효소의 활성 부위가 아닌 다른 부위(알로스테릭 부위)에 결합하여 효소의 구조를 변화시켜 활성을 저해하는 방식이다. 이 억제제는 효소-기질 복합체(ES 복합체)에도 결합할 수 있다. 기질과 억제제의 결합 부위가 다르기 때문에, 기질 농도를 높여도 억제 효과를 극복할 수 없다. 비경쟁적 억제는 효소의 최대 반응 속도(Vmax) 자체를 감소시키지만, 기질에 대한 효소의 친화력(Km 값)은 변화시키지 않는다.

두 억제 유형의 주요 차이점은 다음 표로 정리할 수 있다.

이러한 억제 메커니즘은 생체 내 대사 경로의 조절과 약물 작용에 중요한 원리로 활용된다. 예를 들어, 항생제인 설파제는 세균의 엽산 합성에 관여하는 효소의 기질과 구조가 유사하여 경쟁적 억제제로 작용한다.

알로스테릭 조절은 효소의 활성을 조절하는 중요한 메커니즘 중 하나이다. 이는 효소의 활성 부위와는 다른 위치, 즉 알로스테릭 부위에 특정 분자가 결합함으로써 효소의 구조와 기능이 변화하는 현상을 말한다. 이렇게 결합하는 분자를 알로스테릭 효과자라고 부르며, 효소 활성을 증가시키는 경우는 알로스테릭 활성화제, 감소시키는 경우는 알로스테릭 억제제로 구분한다. 알로스테릭 조절은 주로 대사 경로의 최종 생성물이 해당 경로 초기의 효소를 피드백 억제하는 방식으로 나타나, 세포 내 물질의 과잉 생산을 방지하는 데 기여한다.

이 조절 방식의 핵심은 효소의 입체 구조 변화에 있다. 알로스테릭 효과자가 결합하면 효소의 3차 또는 4차 구조가 변형된다. 이 구조 변화는 효소 분자 내에서 활성 부위까지 전달되어, 기질에 대한 친화력이나 촉매 효율을 변화시킨다. 이러한 효소를 알로스테릭 효소라고 하며, 대개 여러 개의 소단위체로 이루어진 올리고머 구조를 가진다. 소단위체 간의 상호작용을 통해 한 부위에서 일어난 결합의 효과가 다른 부위로 전파되는 협동 현상이 나타나기도 한다.

알로스테릭 조절은 효소의 활성 곡선에 특징적인 영향을 미친다. 일반적인 효소의 기질 농도에 따른 반응 속도 곡선은 쌍곡선 형태인 반면, 알로스테릭 효소의 곡선은 S자형(시그모이드형)을 보이는 경우가 많다. 이는 낮은 기질 농도에서는 반응 속도가 느리게 증가하다가, 특정 농도를 넘어서면 급격히 가속되는 현상으로, 협동적 결합의 결과이다. 이는 세포가 대사 물질의 농도 변화에 대해 민감하면서도 뚜렷한 온/오프 스위치처럼 반응할 수 있게 해준다.

이러한 조절은 대사 조절의 핵심으로, 특히 에너지 생성 경로나 아미노산 합성 경로 등에서 중요한 역할을 한다. 예를 들어, 해당과정의 핵심 효소인 포스포프럭토키네이스-1은 ATP에 의해 알로스테릭 억제를 받고, AMP에 의해 알로스테릭 활성화를 받아 세포의 에너지 상태에 반응한다.

미카엘리스-멘텐 방정식은 효소 반응 속도론을 정량적으로 설명하는 가장 기본적인 수학적 모델이다. 이 방정식은 1913년 레오노르 미카엘리스와 모드 멘텐에 의해 제안되었으며, 효소 반응 속도가 기질 농도에 어떻게 의존하는지를 나타낸다. 방정식은 다음과 같은 형태를 가진다.

v = (V_max * [S]) / (K_m + [S])

여기서 v는 측정된 초기 반응 속도, V_max는 최대 반응 속도, [S]는 기질 농도, K_m은 미카엘리스 상수를 의미한다. 이 방정식은 효소가 기질과 1:1로 결합하여 효소-기질 복합체를 형성한 후, 생성물로 변환되는 단순한 메커니즘을 가정한다[6].

이 방정식에서 도출되는 두 가지 중요한 매개변수는 K_m과 V_max이다. K_m 값은 효소가 최대 속도의 절반에 도달할 때 필요한 기질 농도로, 효소의 기질에 대한 친화력을 반영한다. 일반적으로 K_m 값이 낮을수록 효소는 낮은 농도의 기질에서도 효율적으로 작용하며, 기질에 대한 친화력이 높다고 해석된다. V_max는 기질 농도가 무한히 높을 때 이론적으로 도달하는 최대 반응 속도로, 효소의 총량이나 변환율(turnover number)과 관련이 있다.

미카엘리스-멘텐 방정식의 유도와 해석을 용이하게 하기 위해 라인위버-버크 도표와 같은 이중 역수 도표가 자주 사용된다. 이는 1/v 대 1/[S]를 그래프로 그려 직선 관계를 만들어 K_m과 V_max를 쉽게 구할 수 있게 한다. 그러나 이 모델은 모든 효소 반응에 완벽하게 적용되는 것은 아니며, 협동성을 보이는 효소나 다중 기질 반응 등에는 한계가 있다. 그럼에도 불구하고, 이 방정식은 효소 동역학 연구의 초석을 제공하며, 효소의 기능을 이해하고 비교하는 데 널리 사용되는 기본 도구이다.

미카엘리스-멘텐 방정식을 통해 효소 반응 속도를 정량적으로 설명할 때, Km(미카엘리스 상수)과 Vmax(최대 반응 속도)는 효소의 동역학적 특성을 이해하는 데 가장 핵심적인 두 매개변수이다.

Km 값은 효소가 기질에 대해 가지는 친화력의 척도이다. 정확히는, 반응 속도가 최대 속도의 절반(Vmax/2)이 될 때의 기질 농도를 의미한다. 낮은 Km 값은 효소가 매우 낮은 농도의 기질에서도 포화 상태에 가까워질 수 있음을 나타내며, 이는 효소가 해당 기질에 대해 높은 친화력을 가진다는 것을 의미한다. 반대로 높은 Km 값은 효소가 포화 상태에 도달하려면 상대적으로 높은 농도의 기질이 필요함을 나타내며, 친화력이 낮다고 해석할 수 있다. Km은 효소와 기질의 조합에 따라 고유한 값을 가지며, 온도나 pH와 같은 조건의 영향을 받는다.

Vmax는 특정 효소 농도에서 해당 효소가 도달할 수 있는 이론적인 최대 반응 속도이다. 모든 효소 분자의 활성 부위가 기질로 포화된 상태, 즉 효소-기질 복합체(ES 복합체)의 형성 속도가 반응의 속도 결정 단계가 아닌 상태에서의 속도를 의미한다. Vmax 값은 효소 농도에 정비례한다. 따라서 효소의 순수성이나 농도를 비교하거나, 효소 하나가 단위 시간당 전환할 수 있는 기질 분자의 수를 나타내는 회전율을 계산할 때(Vmax / 총 효소 농도) 중요한 지표가 된다.

이 두 매개변수는 효소의 기능을 분석하는 데 필수적이다. 예를 들어, 서로 다른 기질에 대한 동일 효소의 Km 값을 비교하면 효소의 특이성을 평가할 수 있다. 또한, 억제제의 존재 유무에 따라 Km과 Vmax 값이 어떻게 변화하는지를 관찰하면, 그 억제가 경쟁적 억제(Km 증가, Vmax 변화 없음)인지 비경쟁적 억제(Km 변화 없음, Vmax 감소)인지를 판별할 수 있다.

효소는 높은 특이성과 반응 조건의 온화함으로 인해 다양한 산업 공정에 활용된다. 식품 산업에서는 아밀라아제가 녹말을 당으로 전환시키는 과정에, 프로테아제는 단백질 분해를 통해 고기 연화나 치즈 제조에 사용된다. 세제 산업에서는 지방과 단백질 얼룩을 분해하는 리파아제와 프로테아제가 첨가되어 세척 효율을 높인다. 제지 산업에서는 목재 펄프 표백 과정에 리그닌을 분해하는 효소가 적용되어 환경 친화성을 개선한다.

바이오 연료 생산 분야에서는 셀룰라아제가 식물 세포벽의 셀룰로오스를 당으로 분해하여 에탄올을 생산하는 핵심 촉매로 작용한다. 섬유 산업에서는 카탈라아제가 표백 후 잔류 과산화수소를 제거하는 데 사용되며, 가죽 산업에서는 모발 제거 공정에 프로테아제가 활용된다. 이러한 공정들은 전통적인 화학적 방법에 비해 에너지 소비를 줄이고 유해 부산물 발생을 최소화하는 장점을 지닌다.

최근 연구는 효소의 안정성과 재활용성을 높이기 위한 고정화 기술에 집중되고 있다. 효소를 고체 지지체에 결합시켜 반응 후 쉽게 회수하여 재사용할 수 있도록 하는 것이다. 또한, 단백질 공학 기법을 통해 자연계에 존재하지 않는 새로운 활성을 가진 효소를 설계하거나, 극한 환경(고온, 고압, 극단적 pH)에서도 기능하는 효소를 개발하는 연구가 활발히 진행되고 있다. 이는 기존 공정의 효율을 획기적으로 개선하거나 완전히 새로운 산업적 적용을 가능하게 한다.

효소는 많은 질병의 진단과 치료에 핵심적인 역할을 한다. 진단 분야에서는 혈액이나 소변에 존재하는 특정 효소의 활성을 측정하여 질병을 판단한다. 예를 들어, 심근 경색이 의심될 때 혈중 크레아틴 키나제나 트로포닌의 수치를 확인하며, 간 기능 장애는 ALT와 AST 같은 간 효소 수치로 평가한다[8]. 또한, 효소결합면역흡착검사(ELISA)는 항원-항체 반응에 효소를 표지로 사용하여 다양한 감염병이나 호르몬 수치를 민감하게 검출하는 방법이다.

약물 개발에서 효소는 주요한 표적이 된다. 많은 약물은 병인성 효소의 활성을 억제하는 방식으로 설계된다. 대표적인 예로, ACE 억제제는 혈관 수축을 유발하는 안지오텐신 전환 효소를 차단하여 고혈압을 치료한다. 또한, 바이러스의 복제에 필수적인 효소를 표적으로 한 항바이러스제(예: HIV 프로테아제 억제제)나, 암 세포의 증식 신호 전달 경로에 관여하는 효소를 억제하는 표적 항암제가 개발되어 사용된다. 이러한 약물들은 특정 효소의 활성 부위에 경쟁적으로 또는 비가역적으로 결합하여 그 기능을 저해한다.

최근 연구는 효소를 직접 치료제로 사용하는 효소 치료법에도 주목한다. 선천성 대사 이상증과 같은 유전병은 특정 효소의 선천적 결핍으로 발생하는 경우가 많다. 예를 들어, 가셔병은 글루코세레브로시데이스 효소가 부족하여 지질이 축적되는 질환으로, 재조합 기술로 생산된 효소를 정기적으로 투여하는 효소 대체 요법이 표준 치료법으로 자리 잡았다. 또한, 항암제의 전구체를 암 조직에서만 활성화되는 효소로 변환시키는 표적 항암 요법이나, 크리스퍼 유전자 가위와 같은 효소 기반의 유전자 편집 기술도 의학 분야에서 혁신적인 가능성을 보여주고 있다.